A+黎明前的黑暗
中文名称：生物化学英文名称：biochemistry其他名称：生化定义：用化学的原理和方法，研究生命现象的学科。通过研究生物体的化学组成、代谢、营养、酶功能、遗传信息传递、生物膜、细胞结构及分子病等阐明生命现象
Xzylongfeng
北京中医药大学中医临床药学专业考研分享？
一、选择学校和定专业
我考研学校和专业是北京中医药大学。
其实从刚开始北京中医药大学招收临床药学以来，考研难度确实有逐年增加。从趋势上来说，2018年之前考的题目重复率还挺高的，但是2019年考的突然很偏，题目也更偏向综合类型了，比如考的有药理机制大题和药化方面的机制大题，所以题目难度越来越大。今年2020年的整体来讲深度不深，但范围较广，就是那种细小的需要仔细看的知识点多，比如考了烘干箱的使用注意事项大题和防腐剂那块的选择题等。今年报考电子科大药学的共有一百多人，过了初试划线310分的共23人，通过复试最后招收的人数为19人，其中包括了3个非全，总的来讲，难度中。
二、初试复习经验
1.英语
从1、2月份前期甚至更早就该开始背单词起走，我看的是恋词视频课，在背单词的同时就对真题句子那些有了了解。
单词背完至少两遍之后，推荐看阅读的逻辑这本书对考研真题阅读理解有大体的概念，之后开始刷历年真题阅读理解，真题可以在考研文库上找到，大概一天一篇，做题的时候自己先阅读做题对答案，不懂得推荐看唐叔的阅读理解视频讲解，确保弄懂每一个真题句子并自己试着翻译。9月或10月开始搞作文，我看的是作文视频课，流程跟着走就行，特别有用。后面就是新题型翻译（唐叔有10句句型特别棒，对我翻译提升挺大的，可以看看），网上都有相应的讲解，看完方法自己多练题。后期冲刺要练真题套题，把握时间顺序模拟考场状态。
2.思想政治理论
总的来说，书籍跟肖秀荣、课程可以参考徐涛。前期听课做1000选择题，后期背大题肖4肖8，别忘了还有考点背诵那些，今年就是好多大题考点背诵上都有。因为考研政治是统考，方法有很多也可以和研友交流，所以就不赘述。
3.药理（第七版和第八版都可，主要看你自己觉得那本书的排版是你喜欢的，我是两版混着用的，分章节，下面是辅导我的新祥旭老师指导我的重点，现在分享给大家）
1）各种病的病理，发病机制。2）各种病的分类和代表药。3）重点药物的药理作用临床应用和不良反应。几乎全书都是重点。
（4）药化（我用的尤启冬版本）
1）各种药物的结构式熟悉，然后构效关系和分类。2）后面那几章比如维生素，激素都是特别重要的。3）自己多关注一些平时注意不到的名词解释，比如去年考了CADD、合理药物设计。
第一章：名解的重点章节，去年还考了多选，药物的命名：化学名、商品名、通用名等名词解释。
第二章：苯二氮卓类地西泮是重点药物，巴比妥类药物的构效关系，代表药异戊巴比妥要熟悉，苯妥英钠和卡马西平是重点药物，抗精神病药中吩噻嗪的构效关系，吩噻嗪与多巴胺的作用模型是重点，氯丙嗪熟悉一下，二苯并二氮卓类及其衍生物的构效关系了解一下，弄清楚到底是如何做变换的，抗抑郁药，氟西汀、丙米嗪结构和药理要了解一下；镇痛药吗啡及其合成衍生物是重点！我记得去年考试考到了吗啡的合成镇痛药的分类和代表药物。吗啡的构效关系要熟悉！
第三章：胆碱类M受体激动剂的构效关系是重点，氯贝胆碱、毒扁豆碱、溴新斯的明的结构和药物性质，抗胆碱药中阿托品、山莨菪碱、东莨菪碱结构的差异引起的药物作用的差异，N受体拮抗剂、阿曲库铵（软药）和泮库溴铵（雄甾烷衍生物）大概的结构需要认识。肾上腺素受体激动剂比较重要，肾上腺素和麻黄碱的构效关系，麻黄碱的四个异构体经常考（你需要找出正确的麻黄碱），肾上腺素受体激动剂的构效关系需要熟悉。组胺H1受体拮抗剂的几个化学结构分类和代表药物（如乙二胺类、氨基醚类、丙胺等），以及组胺H1受体拮抗剂的结构特点。局部麻醉药！非常重要，普鲁卡因和利多卡因的结构和化学性质必须掌握，局麻药的构效关系需要掌握。
第四章：掌握普萘洛尔和β受体阻滞剂的构效关系；二氢吡啶类钙通道阻滞剂的构效关系，掌握硝苯地平，如果可以，把氨氯地平和地尔硫卓也掌握一下。钠、钾通道阻滞剂中主要掌握一下化学性质（比如奎尼丁、胺碘酮）。卡托普利、氯沙坦的构效关系重点掌握。NO供体药物掌握硝酸异山梨酯、硝酸甘油。地高辛与后面激素的结构的对比。调血脂药中洛伐他汀，吉非贝齐了解一下。
第五章：H2受体拮抗剂中西咪替丁的来源，H2受体拮抗剂中各种类别的代表药（咪唑类-西咪替丁；呋喃类-雷尼替丁；噻唑类-法莫替丁）。选择题经常会考。PPI主要看一下奥美拉唑。
第六章：解热镇痛药这一节是重点，几种分类和对应的常见药物的结构性质必须知道。非甾体抗炎药的几种分类（吡唑酮类、邻氨基苯甲酸类等等）和代表药物，结构能记多少记多少，但是能记住分类和代表药物。
第七章：抗肿瘤药物中氮芥和环磷酰胺的构效关系要掌握，顺铂、铂类的构效关系。抗代谢药氟尿嘧啶、阿糖胞苷（被考过）的结构要知道。
第八章：抗生素是重点章节！青霉素及耐酶、耐酸青霉素的结构是如何发生变化的以及分别的代表药物。青霉素纳的那一节都必须掌握，特别是在各种环境下发生的变化和对应的生成物。青霉素的构效关系务必掌握，头孢菌素类各部分结构要熟悉，掌握头孢氨苄、头孢噻肟钠的构效关系。四环素的化学性质（差向异构化）要重点掌握。红霉素的结构要看一下典型的几个点，如果考选择题要知道。氯霉素的四个旋光异构体，类似于麻黄碱要知道正确的构型。
第九章：喹诺酮类药物的发展史必须掌握，是重点，会考匹配题，萘啶酸、吡哌酸、诺氟沙星、氧氟沙星、左氧氟沙星、司帕沙星等结构要知道并且区别。喹诺酮类药物的结构与活性关系，结构与毒性及药物代谢的关系要重点掌握。异烟肼的结构和典型的化学性质需要掌握，利福霉素B及其衍生物结构和活性关系得出的几条规律需要熟悉。磺胺类药物那有个代谢拮抗的名词解释要背住，磺胺类药物的几条规律也需要知道。磺胺嘧啶、磺胺甲恶唑、甲氧苄啶的结构和性质了解一下。两性霉素B的结构比较典型，需要了解一下。
第十章：降糖药磺酰脲类的发展史和构效关系，甲苯磺丁脲的构效关系要掌握。二甲双胍的构效关系需要掌握。利尿药噻嗪类的构效关系，呋塞米和依他尼酸的性质要熟悉。螺内酯的结构和化学性质经常考！
第十一章：激素这一章是重中之重，特别是甾体激素类药物，其化学结构和典型的药物必须掌握。雌二醇及其衍生物，睾酮及其衍生物，孕激素的构效关系，避孕药左炔诺孕酮的构效关系，各类肾上腺皮质激素物质的结构变化，氢化可的松，地塞米松的构效关系掌握。
第十二章：维生素也是重点章节，VA VD VE VB1（盐酸硫胺）VB2 VC的结构和化学性质，结合药物分析的鉴别试验一起背，经常考构效关系的选择题，前年考过盐酸硫胺，所以务必重视。
第十三章：名词解释和大题的重要章节。新化学实体的名词解释，先导化合物的发现（名词解释+大题！）。生物电子等排体、前药、软药、定量构效关系这些名词解释。
第十四章：去年在这章是考了名词解释的，I相代谢和II相代谢的名词解释，药物代谢在药物研究中的作用了解一下。
（5）药剂（第七版和第八版都可，我用的7版）
关注处方分析，2019年有一道处方分析大题，还让你写制备工艺。所以书上重点的剂型的处方分析和制备工艺要去了解，知道这个剂型大概是怎么样子做出来的。有些章节有一些基础又重要的辅料或者材料,2020年最后一个大题就考了这个具体举例和作用，一定要背。名词解释很多，自己挑着背。
不重要，占分很少，去年花太多时间在这真的浪费时间，建议你最后看。前五章很重要，名词解释题和简答题一定会有题目从这出。2）分论，不怎么考。
第一章：主要考名解，黑体字的都必须记住，药典的概念是重点，然后，这章出现了稳定性试验，在药剂里面，是重点，务必牢记。
第二章：各种药物的鉴别方法和黑体字的一些名解（熔点、比旋度等等，第一章也有）还有专属性、耐用性等名解。
第三章：重中之重！我们考了计算题，前几年都没考，但是是考的药剂里面的，所以务必重视计算题。一般杂质、有关物质、杂质限量的计算方法，报告限度、鉴定限度、质控限度的概念。杂质常用的各种检查：色谱法是重点，薄层色谱法下面的四个小方法，有时候可能会考大题，与高效液相色谱法的四个作用对比记忆。其它方法中的热重分析法是重点（热重分析、差热分析、差示扫描热分析）。药物一般杂质的检查法是重点！（尤其铁盐、重金属盐、砷盐）、干燥失重测定法、水分测定法、炽灼残渣检查法、易炭化物检查法、残留溶剂、澄清度（这里还很爱考名词解释题)。
第四章：务必弄懂每种含量分析方法的优缺点及具体操作，涉及的计算也务必要会，滴定度算法和名解。朗伯-比耳定律考了名词解释，大题考了系统适应性试验。样品分析的前处理也是重点，特别是经有机破坏的前处理方法——凯氏定氮法、高温炽灼法、氧瓶燃烧法。质量标准分析与验证那块考名词解释（准确度、精密度、检测限等）。P170页4-3的表很重要。
第五章：各种样品的采集方法与制备，体内样品预处理中去除蛋白质的方法是重点！后面液相萃取/固相萃取就大概看一下，体内样本分析方法与方法验证我觉得不是特别重要。注意几个名解：定量下限、定量上限、精密度与准确度等。
然后就是个论了，其实就是对应的重点药物就是重点要分析的板块，主要是含量测定。
第六章：含量测定中酸碱滴定法是重点，尤其注意两步滴定法，其它了解就可以了。
第七章：掌握非水溶液滴定法（包括基本原理、一般方法、问题讨论等）
第八章：鉴别试验中重氮化-偶合反应是重点，与金属离子反应（盐酸利多卡因的鉴别方法是重点），含量测定中掌握亚硝酸盐滴定法，（包括基本原理、测定的主要条件、滴定法等）。
第九章：主要看一下铈量法。
第十章：结构与性质里面主要看一下，与金属离子的反应（与银盐、铜盐、钴盐、汞盐的反应），还有显微结晶。巴比妥类的含量测定方法也要了解一下，好像考到过选择题，（银量法、溴量法、酸碱滴定法中水-乙醇混合溶剂中的滴定）。
第十一章：吩噻嗪类注意一下酸碱滴定法中，非水溶液滴定法和乙醇-水溶液中的氢氧化钠滴定法。钯离子比色法要知道，选择题要会选。
第十二章：主要注意鉴别试验中的绿奎宁反应，金鸡纳碱反应。
第十三章：重点章节，托烷生物碱的Vitali反应，具体用到什么试剂一定要清楚。含量测定中的酸性染料比色法要掌握。
第十四章：重中之重！每种维生素对应的鉴别反应和特殊的含量测定方法一定要清楚（像三氯化锑反应、三点校正法）经常考。
第十五章：重中之重！化学鉴别法中官能团反应那块要掌握，含量测定中四氮唑比色法，异烟肼比色法，柯柏反应比色法要掌握。
第十六章：抗生素这一块都蛮重要，爱考选择题，注意抗生素的几个特点，含量和效价测定中微生物检定法、管碟法和浊度法；β内酰胺类鉴别方法中的呈色反应——异羟肟酸铁反应。氨基糖苷类的鉴别试验！特别重要，茚三酮反应那五个！四环素中稳定性那部分，差向异构经常考，抗生素中高分子聚合物的定义。
第十七章：这一章感觉没什么特别重要的，稍微熟悉一下就好！
第十八章：这一章是名解的重点章节和药剂重复（药剂和药分选择一个来背就可以了，只要知道定义就可以了），重量差异、含量均匀度、崩解时限、溶出度、可见异物、细菌内毒素与热原等，溶出度与释放度的检测方法要知道，含量测定中糖类的干扰及其排除和硬脂酸镁的干扰及其排除要掌握。含量测定中抗氧剂的干扰及其排除需要熟悉一下。
第十九章：不要觉得这章不重要，在华西的期末考试中考过中药，所以不能不看。样品的提取熟悉一下，谨防考大题，水分测定法了解一下。
第二十章和二十一章：我自己没看，我觉得也不会考。
三、复试准备经验
复试主要看的书籍是临床药物治疗学（总论考得多，还有上下册），可能会考药理学。今年的复试流程为英语自我介绍、英语提问、专业课抽题作答，考官提问主要问专业知识，比去年少了笔试环节，所以今年初试复试算分为73开；之前算是55开。自我介绍写好背熟，声音洪亮简洁大方；英语提问问些常规问题当时问我的是疫情期间在家做了什么、介绍我的家庭，反正准备70个左右常规问题就行；专业课就需要看书积累了（主要就是看大点背大标题），到时候老师提问你不一定都会，不会的就说不会，切忌不懂装懂，总的来说复试难度不大，老师不会太为难的。
四、最后建议
考研最重要的是坚持坚持。开头要找回学习状态难，中间疲惫期难，冲刺期保持好状态难，但既然决定了考研就要坚持到拿到结果的那一刻。具体化就是每天坚持完成你计划的任务，一定要相信自己可以。还有的忠告就是关于初试的，我记得初试前一天失眠一整晚（可能因为宾馆面对路口机动车影响，可能自己紧张了），第二天早上起来不断心理安慰给自己打气，政治第一题就很模糊，当时会想完了好难，但是我觉得我努力了这么久，再怎么样把会做的做了至少画个句号；下午的英语也是第一篇阅读理解难后面的简单，我还是想的把会写的写了，所以考研不仅考知识还考心态，如果当时我放弃了像有些人一样觉得今年没戏直接趴着睡觉那就凉凉了。我们一定要稳住直到最后一刻，相信努力定会有回报。
3未闻花名3
红霉素是大环内酯类抗生素，由菲宾Panay岛上壤中分离的放线菌Streptomyces erythreus（红色链霉菌）培养液中制成，1952年EliLilly公司首次发表。培养液中同时产生红霉素B及C等几种类似体，利用其对溶剂溶解度的不同加以除去。本品为白色或淡黄白色结晶性粉末，无臭、味苦，在空气中有吸湿性，易溶于乙醇、氯仿、丙酮及醚等，微溶于水。成盐后溶解度增加。在干燥状态下较稳定，水溶液在冷藏下较安定，室温时效价即逐渐降低。遇酸不稳定，在微碱时较安定，在pH4以下效价显著降低。MP 135-140℃(分解)，比旋度-70～78°(2%，乙醇溶液)。其中：Streptomyces erythreus（红色链霉菌）的性状：蔗糖硝酸盐琼脂：气丝红色至红橙色至暗红色。基丝好，橙色至珊瑚红色。无可溶色素。纤维素：基丝红色斑点状。葡萄糖琼脂：基丝好，珊瑚红色。明胶液化缓慢。牛奶凝固，逐渐胨化。淀粉水解弱。纤维素上生长。硝酸盐还原。不产生类黑色素和H2S。生长适温37℃。色素溶于有机溶剂：酒精提取红紫色素；石油醚提取红橙色素(Kriss，1936)。强烈抑制革兰氏阳性细菌。erythro-英语前缀 为：赤色、红色的意思。
amy229815572
第一章 1,氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。 2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4，等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。 5，茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8，蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相 （可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10，离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11，透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13，亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14，高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 15，凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17，等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 18，双向电泳（two-dimensional electrophorese）：等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 19，Edman降解（Edman degradation）：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 20，同源蛋白质（homologous protein）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。 第二章 1，构形（configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2，构象（conformation):指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3，肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4，蛋白质二级结构（protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。 5，蛋白质三级结构（protein tertiary structure）: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。 6，蛋白质四级结构（protein quaternary structure）:多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7，α-螺旋（α-heliv）:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm. 8, β-折叠（β-sheet）: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）。 9，β-转角（β-turn）：也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环（loop）。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。 10，超二级结构（super-secondary structure）:也称为基元(motif).在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。 11，结构域（domain）:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。 12，纤维蛋白（fibrous protein）:一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为 单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。 13，球蛋白(globular protein):紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。 14,角蛋白（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。 15,胶原（蛋白）（collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。 16，疏水相互作用(hydrophobic interaction):非极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。这些非极性的分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。 17，伴娘蛋白（chaperone）:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。 18，二硫键（disulfide bond）:通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。 19，范德华力（van der Waals force）:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时，范德华力最强。强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。 20，蛋白质变性（denaturation）:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。 21，肌红蛋白（myoglobin）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。 22，复性（renaturation）:在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。 23，波尔效应（Bohr effect）:CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。 24，血红蛋白（hemoglobin）: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。 25,别构效应（allosteric effect）:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。 26，镰刀型细胞贫血病（sickle-cell anemia）: 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸（vol），而不是下正常的谷氨酸残基(Ghe)。 第三章 1，酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是 通过降低活化能加快反应的速度。 2,脱脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。 3，全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。 4，酶活力单位（U,active unit）:酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。 5，比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。 6，活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。 7，活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。 8，酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。 9，共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。 10，靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。 11，初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。 12，米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s]) 13，米氏常数（Michaelis constant）:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。 14，催化常数（catalytic number）(Kcat):也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。 15，双倒数作图（double-reciprocal plot）:那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。 16，竞争性抑制作用（competitive inhibition）:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而 υmax不变。 17，非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）: 抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。 18，反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）: 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。 19，丝氨酸蛋白酶（serine protease）: 活性部位含有在催化期间起亲核作用的丝氨残基的蛋白质。 20，酶原（zymogen）:通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。 21，调节酶（regulatory enzyme）:位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶，它的活性根据代谢的需要而增加或降低。 22，别构酶（allosteric enzyme）:活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。 23，别构调节剂（allosteric modulator）:结合在别构调节酶的调节部位调节该酶催化活性的生物分子，别构调节剂可以是激活剂，也可以是抑制剂。 24，齐变模式（concerted model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式，按照最简单的齐变模式，由于一个底物或别构调节剂的结合，蛋白质的构相在T（对底物亲和性低的构象）和R（对底物亲和性高的构象）之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象，或是T构象，或是R构象。 25，序变模式（sequential model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一种模式。按照最简单的序变模式，一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化，并使相邻亚基的构象发生很大的变化。按照序变模式，只有一个亚基对配体具有高的亲和力。 26，同功酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。 27，别构调节酶（allosteric modulator）：那称为别构效应物。结合在别构酶的调节部位，调节酶催化活性的生物分子。别构调节物可以是是激活剂，也可以是抑制剂。 第四章 1,维生素（vitamin）：是一类动物本身不能合成，但对动物生长和健康又是必需的有机物，所以必需从食物中获得。许多辅酶都是由维生素衍生的。 2，水溶性维生素（water-soluble vitamin）：一类能溶于水的有机营养分子。其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。 3，脂溶性维生素（lipid vitamin）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。脂溶性维生素包括A，D，E，和K，这类维生素能被动物贮存。 4，辅酶（conzyme）：某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。辅酶与酶结合松散，可以通过透析除去。 5，辅基（prosthetic group）：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。 6,尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）：含有尼克酰胺的辅酶，在某些氧化还原中起着氢原子和电子载体的作用，常常作为脱氢酶的辅。 7，黄素单核苷酸（FMN）一种核黄素磷酸，是某些氧化还原反应的辅酶。 8，硫胺素焦磷酸（thiamine phosphate）：是维生素B1的辅形式，参与转醛基反应。 9，黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）：是某些氧化还原反应的辅酶，含有核黄素。 10，磷酸吡哆醛（pyidoxal phosphate）：是维生素B6（吡哆醇）的衍生物，是转氨酶，脱羧酶和消旋酶的酶。 11，生物素（biotin）：参与脱羧反应的一种酶的辅助因子。 12，辅酶A(coenzyme A)：一种含有泛酸的辅酶，在某些酶促反应中作为酰基的载体。 13，类胡萝卜素（carotenoid）：由异戊二烯组成的脂溶性光合色素。 14，转氨酶（transaminase）：那称为氨基转移酶，在该酶的催化下，一个α-氨基酸的氨基可转移给别一个α-酮酸。 第五章 1，醛糖（aldose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。 2，酮糖（ketose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。 3，异头物（anomer）：仅在氧化数最高的C原子（异头碳）上具有不同构形的糖分子的两种异构体。 4，异头碳（anomer carbon）：环化单糖的氧化数最高的C原子，异头碳具有羰基的化学反应性。 5，变旋（mutarotation）：吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴随它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。 6，单糖（monosaccharide）：由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。 7，糖苷（dlycoside）：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。 8，糖苷键（glycosidic bond）:一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。 9，寡糖（oligoccharide）：由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。 10，多糖（polysaccharide）：20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线形的或带有分支的。 11，还原糖（reducing sugar）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。 12，淀粉（starch）：一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。 13，糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。 14，极限糊精（limit dexitrin）:是指支链淀粉中带有支链的核心部位，该部分经支链淀粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。糊精的进一步降解需要α-（1→6）糖苷键的水解。 15，肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰唾液酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。 16，糖蛋白（glycoprotein）:含有共价连接的葡萄糖残基的蛋白质。 17，蛋白聚糖（proteoglycan）：由杂多糖与一个多肽连组成的杂化的在分子，多糖是分子的主要成分。 第六章 1，脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。 2，饱和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—双键的脂肪酸。 3，不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有—C=C—双键的脂肪酸。 4，必需脂肪酸（occential fatty acid）：维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，Eg亚油酸，亚麻酸。 5，三脂酰苷油（triacylglycerol）：那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。 6，磷脂（phospholipid）：含有磷酸成分的脂。Eg卵磷脂，脑磷脂。 7，鞘脂（sphingolipid）：一类含有鞘氨醇骨架的两性脂，一端连接着一个长连的脂肪酸，另一端为一个极性和醇。鞘脂包括鞘磷脂，脑磷脂以及神经节苷脂，一般存在于植物和动物细胞膜内，尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。 8，鞘磷脂（sphingomyelin）：一种由神经酰胺的C-1羟基上连接了磷酸毛里求胆碱（或磷酸乙酰胺）构成的鞘脂。鞘磷脂存在于在多数哺乳动物动物细胞的质膜内，是髓鞘的主要成分。 9，卵磷脂（lecithin）：即磷脂酰胆碱（PC），是磷脂酰与胆碱形成的复合物。 10，脑磷脂（cephalin）：即磷脂酰乙醇胺（PE），是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。 11，脂质体（liposome）：是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。 12，生物膜（bioligical membrane）：镶嵌有蛋白质的脂双层，起着画分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。 13，内在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。 14，外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通过与膜脂的极性头部或内在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内或外表面弱结合的膜蛋白。 15，流体镶嵌模型（fluid mosaic model）：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。 16，通透系数（permeability coefficient）：是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。通透系数大小与这些离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。 17，通道蛋白（channel protein）：是带有中央水相通道的内在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。 18，（膜）孔蛋白（pore protein）：其含意与膜通道蛋白类似，只是该术语常用于细菌。 19，被动转运（passive transport）：那称为易化扩散。是一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上，然后被转运过膜，但转运是沿着浓度梯度下降方向进行的，所以被动转达不需要能量的支持。 20，主动转运（active transport）：一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜，与被动转运运输方式相反，主动转运是逆着浓度梯度下降方向进行的，所以主动转运需要能量的驱动。在原发主动转运过程中能源可以是光，ATP或电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。 21，协同运输（contransport）：两种不同溶质的跨膜的耦联转运。可以通过一个转运蛋白进行同一方向（同向转运）或反方向（反向转运）转运。 22，胞吞（信用）（endocytosis）：物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成（物质在囊泡内）被带入到细胞内的过程。 第七章 1，核苷（nucleoside）：是嘌呤或嘧啶碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基一般都是由糖的异头碳与嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之间形成的β-N-糖键连接。 2，核苷酸（uncleoside）：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。 3，cAMP(cycle AMP)：3ˊ,5ˊ-环腺苷酸，是细胞内的第二信使，由于某部些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化ATP环化形成的。 4，磷酸二脂键（phosphodiester linkage）:一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的3ˊ羟基与别一个核苷的5ˊ羟基与同一分子磷酸酯化，就形成了一个磷酸二脂键。 5，脱氧核糖核酸（DNA）：含有特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸，脱氧核苷酸之间是是通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接的。DNA是遗传信息的载体。 6，核糖核酸（RNA）：通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。 7，核糖体核糖核酸（Rrna,ribonucleic acid）：作为组成成分的一类 RNA，rRNA是细胞内最 丰富的 RNA . 8，信使核糖核酸(mRNA,messenger ribonucleic acid):一类用作蛋白质合成模板的RNA . 9, 转移核糖核酸（Trna,transfer ribonucleic acid）:一类携带激活氨基酸，将它带到蛋白质合成部位并将氨基酸整合到生长着的肽链上RNA。TRNA含有能识别模板mRNA上互补密码的反密码。 10，转化（作用）（transformation）:一个外源DNA 通过某种途径导入一个宿主菌，引起该菌的遗传特性改变的作用。 11，转导（作用）（transduction）:借助于病毒载体，遗传信息从一个细胞转移到另一个细胞。 12，碱基对（base pair）:通过碱基之间氢键配对的核酸链中的两个核苷酸，例如A与T或U , 以及G与C配对 。 13，夏格夫法则（Chargaff’s rules）：所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等（A=T），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等（G=C），既嘌呤的总含量相等（A+G=T+C）。DNA的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。另外，生长和发育阶段`营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。 14，DNA的双螺旋（DNAdouble helix）：一种核酸的构象，在该构象中，两条反向平行的多核甘酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。碱基位于双螺旋内侧，磷酸与糖基在外侧，通过磷酸二脂键相连，形成核酸的骨架。碱基平面与假象的中心轴垂直，糖环平面则与轴平行，两条链皆为右手螺旋。双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm， 两核甘酸之间的夹角是36゜，每对螺旋由10对碱基组成，碱基按A-T，G-C配对互补，彼此以氢键相联系。维持DNA双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。双螺旋表面有两条宽窄`深浅不一的一个大沟和一个小沟。 15．大沟（major groove）和小沟（minor groove）:绕B-DNA双螺旋表面上出现的螺旋槽（沟），宽的沟称为大沟，窄沟称为小沟。大沟，小沟都、是由于碱基对堆积和糖-磷酸骨架扭转造成的。
