小甜甜不赖你
听力:找一个完整连续的时间,大概半个多小时,像正式考试一样测试自己,注意力一定要集中,不要转笔也不要分心,就算不懂也要继续听,或许会听到关键词语,听力绝不要求你每句话都听得懂,而是抓住关键字眼。建议做听力前快速浏览一边题目,一般重点放在长对话和短文理解,前面8道短对话很容易的。听的时候不管如何都要把重点放在听上,而不要过多地去看题目,听是最重要。 阅读:最重要是把握时间,特别是快速阅读,只有15分钟,全看的话,一一分钟120个词的话,要12分钟左右,不可能3分钟做10道题目,太仓促了,建议先看一遍题目,找关键词,然后浏览文章一遍,(只看大意,最好看每一段的第一句,最后一句,一般他们是中心句。有标题的一定看标题,它透露了本段的重要信息点。)然后对于细节题是寻读,找关键词,确定段落,然后细读。一般是可以做完的。仔细阅读就像高三做的速度一样就行啦。作文:注重平时练笔,但不行的话,就在考试前一段时间,搜取关键句,万能句型,有用表达,主要关注议论文的形式和表达。背一两篇十分不错的作文。 完形填空:靠练和积累。如果时间不够,直接找一些题目,把答案填在空上,看几遍,或读几遍,但如果不知道为什么这么填,一定要问清楚,绝对有效!!
小葛装饰
考前一个月复习法(1)前期----第一个10天期间,重点:阅读和听力。上午:首先阅读然后听力。题目来源即是往年真题,若已做过,再快速做一遍,对于曾做错的题目进行重复回看,教训要吸取,痛楚要记恨,如:“沉着气地将四个选项看完后再做选择,不可轻易选择着急付出”,并将此类教训醒目地贴于每天必看之处,(如床头,镜前等等)。做完上述内容后若有时间,还可选择近几年的六级阅读进行训练。其实阅读过程最是学习过程,很多人通过备考,英语水平提高了,这其中,大量阅读题目的练习,功不可没。做题时要全神贯注,抓紧时间,自我营造考场气氛,不可拖沓没有管束,因为四级考试是限时考试,不仅要求正确度,还要求速度。无他,唯手熟而。另外,在阅读中遇见的好句型,尤其是那些读后令人微笑的句子不妨及时采集,通过背诵从而拥有它们。对于听力,前面已有所述。下午:做一篇作文。所以前期至少可以完成10篇作文,不过,可预见的是由于上午的辛劳,下午的写作可能已经无力而为,那么,晚上进行一篇吧。 上述过程,重复10天,试一下,一生也就这么一回。 (2)中期----第二个10天期间,重点:写作和听力。上午:写作和听力。关于写作,此时要多遍抄写乃至默写所心仪的模版和句型,一开始抄写感觉是在抄袭别人作品,其实抄上四五遍,也就成为自己的了。考生可以放下一个挂虑,即模版会给分吗?答案是肯定的,这鉴于如此一个事实:四级考试是非竞争性非排他性考试(考研就是竞争性考试)且是大学生们所面临的第一个英语考试,旨在考察学生对基本句型基本句式结构的掌握。所以大可放心。当然,若能私有一套独家高级模版最好不过,不妨暂时珍视私藏之,自私从来都是推动社会发展的最真诚实效的心理动力。抄写完模板后,要临摹写出2篇作文,依旧选择真题来做,做完四级的便找来六级的。下午:进行阅读,相比第一期可以减少阅读量,听力依旧保持。 如此,进行10天,你已经距离成功更近了,坚持吧! (3)后期----第三个10天,重点:全套模拟题。 按各个考试项目的考场出现顺序进行模拟,定好时间,严格遵守,自我评定分数,告诉自己不以分高而喜不以分低而悲。因为只是个模拟货色,不值得动容动心。 保证一天一套,多多益善,既可真题,也可模拟题,做到8~9~10套即可。 上述所有过程中,均离不开做题,对于曾做错的题,不妨记忆背诵,因为这个世界,错误的种类总是有限,谨记在心,可大大降低重复错误的几率。若做题做累了,可通过背单词来调剂,这是永恒的一件事情,多背多得福。若做题做腻了,也可闲适地读读大学精读课文。 另外,提及一下四级考试中的“综合”,这是一类技巧性不高的试题,旨在用来拉开考生间分数距离,一个月中尽量坚持做到20篇。考场上,面对它,坦然顺命,尽力而为就是上上策。最后,考前头一晚不要想和英语有关的事,第二天早起后再想足够来得及,睡前回忆最美好的那些人那些事,可以思念父母,可以仰卧起坐,然后面带笑意地入睡。进入考场,面对即将到来的洪水,深呼吸,默默祷告心理暗示,这是一根谁都可以抓住的岸上稻草,虽柔弱却仍有力复习与自身兴趣结合,利用闲散时间。 很多考生在复习过程中,开始几天积极性高、主动性强,抱着词汇书按计划每天背单词、做习题,可是时间长了就难免产生厌倦情绪,感到备考枯燥无味,效率下降。 这个时候其实只要稍微改变一下复习方式,就能轻松地备考。比如,把业余爱好和四六级复习相结合,会在阅读和背单词上产生巨大的效果。喜欢看小说的同学,平时看中文小说,这个时候就改看中英文对照的。看的时候注意关注每个作者的用词偏好,这些书中常常会反复出现某些常看但难记的单词,或某个单词的多项用法,而一词多用恰巧是复习四六级单词的一个重点。爱看体育新闻、时尚杂志的同学也可以试着多看英语新闻,看电视的英语频道,从这些渠道来关注日常生活,在这样的情景下学习会变得更容易。习题后总结过错 有不少同学,虽然题目做得很多,但效果总不好,错误率重复偏高,因此非常苦恼。其实,这主要是因为没有在做题的基础上注重总结。只有把以往所犯的错误进行理性总结,才算真正达到了目的。 当然,做题也有技巧。这里我特别强调做题要注意自己的速度,通过不断的训练逐步达到"又快又准"的要求。四六级改革后,有一点与老题不同,就是解题时间更紧张了。所以,速度很重要。 但我不提倡"题海战术"。我认为多做题和题海战的最大区别在于:做完了题你是否真正消化了。建议考生在每做完一套题后会把错误的原因用红笔写在错误的旁边,反复琢磨出题者的考查目的和解题的思路。还可回过头看一看以前的错误,检验一下自己是不是又重蹈覆辙。在这临考前一周,把自己做过的题拿出来快速地看一遍,关键是看错误的地方,并牢牢记住。这样复习一段时间,会在冲刺阶段发现自己的英语水平有了质的飞跃。 调节心态同样重要 最后,请大家不要忽视心态的调节,这也是考试能否稳定发挥正常水平的重要因素。有的同学,会因为一两篇真题错误率高而忧心忡忡,担心考试过不了。其实,个别题目根本不能说明问题。真正在考试前一两天,不用再多做题目,只要放松身心,多多休息,保证考试当天有充沛的精力即可复习方式需改变 要与自身兴趣相结合 很多考生往往在复习过程中,开始几天积极性高、主动性强、劲头十足,抱着厚厚的词汇书按复习计划每天坚持背单词、做习题,可是时间久了就难免产生厌倦情绪,感到备考枯燥乏味,思想松懈致使效率下降。在这个时候其实只要稍微改变一下复习方式,就能轻松备考。例如,将业余爱好和四、六级复习相结合,会在阅读和背单词上产生理想的效果。一些喜欢看小说的同学,平时看中文小说,这个时候就可以改看中英文对照的,看的时候注意关注每个作者的用词偏好,这些书中常常会反复出现某些常看但难记的单词,或某个单词的多项用法,而一词多用恰巧是复习四、六级单词的一个重点。又有一些喜爱看体育新闻、时尚杂志的同学也可以试着多看英语新闻,看电视的英语频道,从这些不同渠道来关注日常生活,在这样的情境下学习会显得更容易、更有效。
bamanai119
友好的反义词是敌对
敌对的英文是antagonize
1读音
antagonize 英 [ænˈtægənaɪz] 美 [ænˈtæɡəˌnaɪz]
2释义
vt.
使成为敌人;引起…敌对[对抗];对…起反作用;中和
3词组
competitively antagonize 竞争性阻断
antagonize e 反抗
effectively antagonize 有效对抗
photoelectricity antagonize 光电对抗
noncompetitively antagonize 非竞争性拮抗
radar antagonize 雷达对抗
gender antagonize 性别对抗
communication antagonize 通信对抗
antagonize and interact 对抗与互动
4例句
shuixinggege
首先,一定要在规定时间内做题。六级阅读更关注细节,段首段尾最爱出题,最多同义转述作文背些固定句型就可以,三段式,开头总述,中间论述,(条理清晰),结尾总结。句式要多样,像非谓语,名词从句,格言...翻译找采分点,句型\词组听力多听吧,熟悉做题思路,听真题,它好多也是同意转述和细节完型有动宾搭配,固定词组,上下文照应,连词(常考转折连词)好好考,没问题!
鹿脸脸舅舅
第一章 1,氨基酸(amino acid):是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。 6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相和固定相 (可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小,而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子,碳原子和它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。 5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力和盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0.54nm,每一圈含有3.6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm. 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以是平行排列(由N到C方向)或者是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋和β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2~16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif).在蛋白质中,特别是球蛋白中,经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。 12,纤维蛋白(fibrous protein):一类主要的不溶于水的蛋白质,通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密,并为 单个细胞或整个生物体提供机械强度,起着保护或结构上的作用。 13,球蛋白(globular protein):紧凑的,近似球形的,含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质,许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。 14,角蛋白(keratin):由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。 15,胶原(蛋白)(collagen):是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质,它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋(螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基)的多肽链右手旋转形成的。 16,疏水相互作用(hydrophobic interaction):非极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。这些非极性的分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。 17,伴娘蛋白(chaperone):与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集,协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。 18,二硫键(disulfide bond):通过两个(半胱氨酸)巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。 19,范德华力(van der Waals force):中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时,范德华力最强。强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。 20,蛋白质变性(denaturation):生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照,热,有机溶济以及一些变性济的作用时,次级键受到破坏,导致天然构象的破坏,使蛋白质的生物活性丧失。 21,肌红蛋白(myoglobin):是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白,是肌肉内储存氧的蛋白质,它的氧饱和曲线为双曲线型。 22,复性(renaturation):在一定的条件下,变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。 23,波尔效应(Bohr effect):CO2浓度的增加降低细胞内的pH,引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。 24,血红蛋白(hemoglobin): 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织,它的氧饱和曲线为S型。 25,别构效应(allosteric effect):又称为变构效应,是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象,导致蛋白质生物活性丧失的现象。 26,镰刀型细胞贫血病(sickle-cell anemia): 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病,病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸(vol),而不是下正常的谷氨酸残基(Ghe)。 第三章 1,酶(enzyme):生物催化剂,除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡,只是 通过降低活化能加快反应的速度。 2,脱脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。 3,全酶(holoenzyme):具有催化活性的酶,包括所有必需的亚基,辅基和其它辅助因子。 4,酶活力单位(U,active unit):酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定:1个酶活力单位是指在特定条件(25oC,其它为最适条件)下,在1min内能转化1μmol底物的酶量,或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。 5,比活(specific activity):每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。 6,活化能(activation energy):将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。 7,活性部位(active energy):酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位,通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。 8,酸-碱催化(acid-base catalysis):质子转移加速反应的催化作用。 9,共价催化(covalent catalysis):一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键,然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。 10,靠近效应(proximity effect):非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位,使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果,这将导致更频繁地形成过度态。 11,初速度(initial velocity):酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度,这一阶段产物的浓度非常低,其逆反应可以忽略不计。 12,米氏方程(Michaelis-Mentent equation):表示一个酶促反应的起始速度(υ)与底物浓度([s])关系的速度方程:υ=υmax[s]/(Km+[s]) 13,米氏常数(Michaelis constant):对于一个给定的反应,异至酶促反应的起始速度(υ0)达到最大反应速度(υmax)一半时的底物浓度。 14,催化常数(catalytic number)(Kcat):也称为转换数。是一个动力学常数,是在底物处于饱和状态下一个酶(或一个酶活性部位)催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度(υmax/[E]total)。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量(摩[尔])。 15,双倒数作图(double-reciprocal plot):那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数(1/V)对底物度的倒数(1/LSF)的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。 16,竞争性抑制作用(competitive inhibition):通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而 υmax不变。 17,非竞争性抑制作用(noncompetitive inhibition): 抑制剂不仅与游离酶结合,也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。 18,反竞争性抑制作用(uncompetitive inhibition): 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。 19,丝氨酸蛋白酶(serine protease): 活性部位含有在催化期间起亲核作用的丝氨残基的蛋白质。 20,酶原(zymogen):通过有限蛋白水解,能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。 21,调节酶(regulatory enzyme):位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶,它的活性根据代谢的需要而增加或降低。 22,别构酶(allosteric enzyme):活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。 23,别构调节剂(allosteric modulator):结合在别构调节酶的调节部位调节该酶催化活性的生物分子,别构调节剂可以是激活剂,也可以是抑制剂。 24,齐变模式(concerted model):相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式,按照最简单的齐变模式,由于一个底物或别构调节剂的结合,蛋白质的构相在T(对底物亲和性低的构象)和R(对底物亲和性高的构象)之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象,或是T构象,或是R构象。 25,序变模式(sequential model):相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一种模式。按照最简单的序变模式,一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化,并使相邻亚基的构象发生很大的变化。按照序变模式,只有一个亚基对配体具有高的亲和力。 26,同功酶(isoenzyme isozyme):催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列,底物的亲和性等方面都存在着差异。 27,别构调节酶(allosteric modulator):那称为别构效应物。结合在别构酶的调节部位,调节酶催化活性的生物分子。别构调节物可以是是激活剂,也可以是抑制剂。 第四章 1,维生素(vitamin):是一类动物本身不能合成,但对动物生长和健康又是必需的有机物,所以必需从食物中获得。许多辅酶都是由维生素衍生的。 2,水溶性维生素(water-soluble vitamin):一类能溶于水的有机营养分子。其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸(维生素C)等。 3,脂溶性维生素(lipid vitamin):由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。脂溶性维生素包括A,D,E,和K,这类维生素能被动物贮存。 4,辅酶(conzyme):某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子,其成分中往往含有维生素。辅酶与酶结合松散,可以通过透析除去。 5,辅基(prosthetic group):是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物,用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。 6,尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+):含有尼克酰胺的辅酶,在某些氧化还原中起着氢原子和电子载体的作用,常常作为脱氢酶的辅。 7,黄素单核苷酸(FMN)一种核黄素磷酸,是某些氧化还原反应的辅酶。 8,硫胺素焦磷酸(thiamine phosphate):是维生素B1的辅形式,参与转醛基反应。 9,黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD):是某些氧化还原反应的辅酶,含有核黄素。 10,磷酸吡哆醛(pyidoxal phosphate):是维生素B6(吡哆醇)的衍生物,是转氨酶,脱羧酶和消旋酶的酶。 11,生物素(biotin):参与脱羧反应的一种酶的辅助因子。 12,辅酶A(coenzyme A):一种含有泛酸的辅酶,在某些酶促反应中作为酰基的载体。 13,类胡萝卜素(carotenoid):由异戊二烯组成的脂溶性光合色素。 14,转氨酶(transaminase):那称为氨基转移酶,在该酶的催化下,一个α-氨基酸的氨基可转移给别一个α-酮酸。 第五章 1,醛糖(aldose):一类单糖,该单糖中氧化数最高的C原子(指定为C-1)是一个醛基。 2,酮糖(ketose):一类单糖,该单糖中氧化数最高的C原子(指定为C-2)是一个酮基。 3,异头物(anomer):仅在氧化数最高的C原子(异头碳)上具有不同构形的糖分子的两种异构体。 4,异头碳(anomer carbon):环化单糖的氧化数最高的C原子,异头碳具有羰基的化学反应性。 5,变旋(mutarotation):吡喃糖,呋喃糖或糖苷伴随它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。 6,单糖(monosaccharide):由3个或更多碳原子组成的具有经验公式(CH2O)n的简糖。 7,糖苷(dlycoside):单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基,胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。 8,糖苷键(glycosidic bond):一个糖半缩醛羟基与另一个分子(例如醇、糖、嘌呤或嘧啶)的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键,常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。 9,寡糖(oligoccharide):由2~20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。 10,多糖(polysaccharide):20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线形的或带有分支的。 11,还原糖(reducing sugar):羰基碳(异头碳)没有参与形成糖苷键,因此可被氧化充当还原剂的糖。 12,淀粉(starch):一类多糖,是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉:一种是直链淀粉,是没有分支的,只是通过α-(1→4)糖苷键的葡萄糖残基的聚合物;另一类是支链淀粉,是含有分支的,α-(1→4)糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物,支链在分支处通过α-(1→6)糖苷键与主链相连。 13,糖原(glycogen): 是含有分支的α-(1→4)糖苷键的葡萄糖残基的同聚物,支链在分支点处通过α-(1→6)糖苷键与主链相连。 14,极限糊精(limit dexitrin):是指支链淀粉中带有支链的核心部位,该部分经支链淀粉酶水解作用,糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。糊精的进一步降解需要α-(1→6)糖苷键的水解。 15,肽聚糖(peptidoglycan):N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰唾液酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。 16,糖蛋白(glycoprotein):含有共价连接的葡萄糖残基的蛋白质。 17,蛋白聚糖(proteoglycan):由杂多糖与一个多肽连组成的杂化的在分子,多糖是分子的主要成分。 第六章 1,脂肪酸(fatty acid):是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂,它是许多更复杂的脂的成分。 2,饱和脂肪酸(saturated fatty acid):不含有—C=C—双键的脂肪酸。 3,不饱和脂肪酸(unsaturated fatty acid):至少含有—C=C—双键的脂肪酸。 4,必需脂肪酸(occential fatty acid):维持哺乳动物正常生长所必需的,而动物又不能合成的脂肪酸,Eg亚油酸,亚麻酸。 5,三脂酰苷油(triacylglycerol):那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。 6,磷脂(phospholipid):含有磷酸成分的脂。Eg卵磷脂,脑磷脂。 7,鞘脂(sphingolipid):一类含有鞘氨醇骨架的两性脂,一端连接着一个长连的脂肪酸,另一端为一个极性和醇。鞘脂包括鞘磷脂,脑磷脂以及神经节苷脂,一般存在于植物和动物细胞膜内,尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。 8,鞘磷脂(sphingomyelin):一种由神经酰胺的C-1羟基上连接了磷酸毛里求胆碱(或磷酸乙酰胺)构成的鞘脂。鞘磷脂存在于在多数哺乳动物动物细胞的质膜内,是髓鞘的主要成分。 9,卵磷脂(lecithin):即磷脂酰胆碱(PC),是磷脂酰与胆碱形成的复合物。 10,脑磷脂(cephalin):即磷脂酰乙醇胺(PE),是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。 11,脂质体(liposome):是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡(小泡)。 12,生物膜(bioligical membrane):镶嵌有蛋白质的脂双层,起着画分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。 13,内在膜蛋白(integral membrane protein):插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。 14,外周膜蛋白(peripheral membrane protein):通过与膜脂的极性头部或内在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内或外表面弱结合的膜蛋白。 15,流体镶嵌模型(fluid mosaic model):针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中,生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层,脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面,有的则部分或全部嵌入其内部,有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。 16,通透系数(permeability coefficient):是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。通透系数大小与这些离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。 17,通道蛋白(channel protein):是带有中央水相通道的内在膜蛋白,它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。 18,(膜)孔蛋白(pore protein):其含意与膜通道蛋白类似,只是该术语常用于细菌。 19,被动转运(passive transport):那称为易化扩散。是一种转运方式,通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上,然后被转运过膜,但转运是沿着浓度梯度下降方向进行的,所以被动转达不需要能量的支持。 20,主动转运(active transport):一种转运方式,通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜,与被动转运运输方式相反,主动转运是逆着浓度梯度下降方向进行的,所以主动转运需要能量的驱动。在原发主动转运过程中能源可以是光,ATP或电子传递;而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。 21,协同运输(contransport):两种不同溶质的跨膜的耦联转运。可以通过一个转运蛋白进行同一方向(同向转运)或反方向(反向转运)转运。 22,胞吞(信用)(endocytosis):物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成(物质在囊泡内)被带入到细胞内的过程。 第七章 1,核苷(nucleoside):是嘌呤或嘧啶碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基一般都是由糖的异头碳与嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之间形成的β-N-糖键连接。 2,核苷酸(uncleoside):核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。 3,cAMP(cycle AMP):3ˊ,5ˊ-环腺苷酸,是细胞内的第二信使,由于某部些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化ATP环化形成的。 4,磷酸二脂键(phosphodiester linkage):一种化学基团,指一分子磷酸与两个醇(羟基)酯化形成的两个酯键。该酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的3ˊ羟基与别一个核苷的5ˊ羟基与同一分子磷酸酯化,就形成了一个磷酸二脂键。 5,脱氧核糖核酸(DNA):含有特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸,脱氧核苷酸之间是是通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接的。DNA是遗传信息的载体。 6,核糖核酸(RNA):通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。 7,核糖体核糖核酸(Rrna,ribonucleic acid):作为组成成分的一类 RNA,rRNA是细胞内最 丰富的 RNA . 8,信使核糖核酸(mRNA,messenger ribonucleic acid):一类用作蛋白质合成模板的RNA . 9, 转移核糖核酸(Trna,transfer ribonucleic acid):一类携带激活氨基酸,将它带到蛋白质合成部位并将氨基酸整合到生长着的肽链上RNA。TRNA含有能识别模板mRNA上互补密码的反密码。 10,转化(作用)(transformation):一个外源DNA 通过某种途径导入一个宿主菌,引起该菌的遗传特性改变的作用。 11,转导(作用)(transduction):借助于病毒载体,遗传信息从一个细胞转移到另一个细胞。 12,碱基对(base pair):通过碱基之间氢键配对的核酸链中的两个核苷酸,例如A与T或U , 以及G与C配对 。 13,夏格夫法则(Chargaff’s rules):所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等(A=T),鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等(G=C),既嘌呤的总含量相等(A+G=T+C)。DNA的碱基组成具有种的特异性,但没有组织和器官的特异性。另外,生长和发育阶段`营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。 14,DNA的双螺旋(DNAdouble helix):一种核酸的构象,在该构象中,两条反向平行的多核甘酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。碱基位于双螺旋内侧,磷酸与糖基在外侧,通过磷酸二脂键相连,形成核酸的骨架。碱基平面与假象的中心轴垂直,糖环平面则与轴平行,两条链皆为右手螺旋。双螺旋的直径为2nm,碱基堆积距离为0.34nm, 两核甘酸之间的夹角是36゜,每对螺旋由10对碱基组成,碱基按A-T,G-C配对互补,彼此以氢键相联系。维持DNA双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。双螺旋表面有两条宽窄`深浅不一的一个大沟和一个小沟。 15.大沟(major groove)和小沟(minor groove):绕B-DNA双螺旋表面上出现的螺旋槽(沟),宽的沟称为大沟,窄沟称为小沟。大沟,小沟都、是由于碱基对堆积和糖-磷酸骨架扭转造成的。
薰妍maggiel
广义上的PPP项目,英文译称“Public-Private-Partnership”,也就是金融上的3P模式,即公私合作模式。PPP项目是公共基础设施里面的项目融资模式的一种。指公共部门通过与私人部门建立伙伴关系提供公共产品或服务的一种方式。在3P模式下,各方共同参与时,责任和融资风险也是由各方共同承担,双方通过协议的方式规定各自的权利义务。拓展资料:公共产品(Public good)是私人产品的对称,是指具有消费或使用上的非竞争性和受益上的非排他性的产品。公共产品,亦称“公共财货”、“公共物品”。西方经济学用语。指能为绝大多数人共同消费或享用的产品或服务。如国防、公安司法等方面所具有的财物和劳务,以及义务教育、公共福利事业等。特点是一些人对这一产品的消费不会影响另一些人对它的消费,具有非竞争性;某些人对这一产品的利用,不会排斥另一些人对它的利用,具有非排他性。一般由政府或社会团体提供。基本特征非竞争性一部分人对某一产品的消费不会影响另一些人对该产品的消费,一些人从这一产品中受益不会影响其他人从这一产品中受益,受益对象之间不存在利益冲突。例如国防保护了所有公民,其费用以及每一公民从中获得的好处不会因为多生一个小孩或出国一个人而发生变化。非排他性是指产品在消费过程中所产生的利益不能为某个人或某些人所专有,要将一些人排斥在消费过程之外,不让他们享受这一产品的利益是不可能的。例如,消除空气中的污染是一项能为人们带来好处的服务,它使所有人能够生活在新鲜的空气中,要让某些人不能享受到新鲜空气的好处是不可能的。公共产品的非排他性和非竞争性,要求公共产品:一、生产必须有公共支出予以保证;二、经营管理必须由非盈利组织承担。公共生产公共提供这种情况是指由公共部门生产出公共产品,然后,由公共部门向社会提供(包括物品和劳务)。所谓公共提供,首先是指这些公共产品是由公共部门供给的,其次它是一种以不收费的方式来提供公共产品的。政府的纯公共产品,特别是行政部门,主要采用公共生产和公共提供方式来供给的公共劳务或服务。
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